Конспект по теме: Строение и работа ферментов

Конспект по теме "Строение и работа ферментов"

1. Строение фермента

• Каталитическая активность фермента определяется не всей его молекулой, а определённым её участком.
• Этот участок с уникальной структурой называется активным центром.
• Активный центр каждого фермента имеет уникальные химические свойства, зависящие от:
  • природы аминокислотных радикалов данного участка молекулы фермента;
  • их точной взаимной пространственной ориентации.

2. Механизм действия ферментов (химический катализ)

• Химический катализ осуществляется за счёт образования комплекса превращаемого вещества (субстрата) с катализатором (ферментом).
• В процессе ферментативной реакции субстрат взаимодействует с ферментом.
• Связывание субстрата происходит именно в активном центре.
• Для этого необходимо пространственное соответствие между субстратом и активным центром фермента — они должны подходить друг к другу, как ключ к замку.
• Ферменты характеризуются субстратной специфичностью, то есть каждый из них обеспечивает протекание лишь одной реакции.
• При связывании субстрата с активным центром фермента:
  • различные участки молекулы субстрата (функциональные группы) взаимодействуют с аминокислотными радикалами активного центра.
  • определённые связи между атомами в молекуле субстрата ослабляются и разрушаются значительно легче, чем в растворе.
  • две молекулы субстрата в процессе взаимодействия с активным центром фермента сближаются настолько, что между ними легко возникает химическая связь.
• Иногда в процессе реакции образуется промежуточный продукт, который вступает в ковалентную связь с одним из аминокислотных радикалов активного центра.
• Эта уникальная структура связывается с определённым субстратом и обеспечивает такое изменение его структуры, которое облегчает превращение субстрата в продукт.
• После превращения субстрата в продукт, комплекс распадается.
• При завершении реакции катализатор (фермент) освобождается в неизменном виде и готов вступить в новую связь с субстратом.

3. Денатурация фермента

• При денатурации фермента его каталитическая активность исчезает, так как происходит разрушение структуры активного центра.

4. Коферменты

• В состав многих ферментов, помимо аминокислотных радикалов, часто входят и небелковые соединения — коферменты.
• Примеры коферментов:
  • ионы металлов (например, \(Fe^{2+}\), \(Cu^{2+}\));
  • органические соединения (например, динуклеотиды (НАД⁺, ФАД) и др.).
• Коферменты принимают самое непосредственное участие в катализе.
• Многие водорастворимые витамины, в частности витамины группы В, необходимы для синтеза таких коферментов.

5. Общая схема работы фермента (по рис. 37):

1. Субстраты.
2. Образование связи субстрата в активном центре фермента.
3. Фермент осуществляет катализ реакции.
4. Продукты реакции.
5. Фермент готов вступить в новую связь с субстратами.